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4 plans moléculaires de bases ont été développés depuis des milliards d’années, qui sont toujours employées actuellement par tous les êtres vivants. Les cellules modernes utilisent les protéines, les acides nucléiques (ADN, ARN), polysaccharides, et les lipides dans presque toutes les tâches. Certaines autres petites molécules sont encore synthétisées pour des besoins particuliers. Les bionanotechnologues ne sont pas forcés de rester sur ces 4 principes, mais d’en explorer des milliers de bionanomachines  naturelles comme point de départ afin d’établir une nanotechnologie propre et pratique.

Figure: le stockage de l’oxygène se fait dans des réservoirs à haute pression, et délivré par des tubes. A l’échelle du nano, le transport d’oxygène se fait molécule par molécule. Dans les hématies, l’hémoglobine transporte de grandes quantités à la température corporelle sans avoir besoin de pression haute exercée. Les diverses molécules d’oxygène, rencontrent l’hémoglobine par diffusion aléatoire, lors de la rencontre, une variation complexe de l’orientation des 4 sous-unités atténuée par la conjugaison précise des atomes le long de la surface entre les sous unités. Ce qui permet à l’hémoglobine d’augmenter son gain lors de l’interaction, en outre il pourra recueillir l’oxygène efficacement quand les niveaux montent; et d’en décharger quand les niveaux descendent.

La plus part des biomachines sont composées de protéines

les protéines sont les biomolécules les plus versatiles, elles sont employées dans la production des nanomachines, nanostructures, et des nanosensators, avec une multitude de propriétés.

Figure: les protéines sont composées par des chaines d’acides aminés, qui se plient alors dans des structures globulaires compactes.

Les protéines typiques solubles ont des chaines d’environ 200 à 500 acides aminés. Les acides aminés sont composés d’un carbone asymétrique central α avec 3 attachements: un groupe amino, un groupement acide carboxylique et une chaine latérale. Chaque acide aminé étant connecté avec son voisin par une liaison amide entre le groupement amine du 1er AA et le groupement carboxyle du 2nd.

La liaison amide est rigide, établissant fortement une conformation plane des 4 atomes du groupement amide. Cette rigidité est hautement nécessaire pour la construction de la nanomachinerie avec des conformations bien définies. Le groupement amide rigide limite le nombre de conformations possibles pour la chaine. Une chaine plus flexible comme les enchainements des atomes du carbone aliphatique  utilisés en plastique, est capable d’adopter plusieurs conformations compactes à stabilité similaire au lieu de former une structure pliée unique avec la conformation désirée.

La combinaison entre le groupement planaire rigide et l’hydrogène exposé  et les atomes de l’oxygène est à l’origine d’une série limitée de conformations stables de cette chaine. Les 2 conformations représentées sur le schéma ci-dessus, sont particulièrement stables.

Figure: structures tridimensionnelles des 2 types de chaines

les 2 structures représentées ci-dessus relient entre  la tension minimale exercée et la superposition dans la structure moléculaire par un nombre maximal de liaisons hydrogènes entre les atomes exposés du groupement amide. La première est une hélice alpha. La chaine se tord comme un ressort de façon que chaque oxygène du groupement amide interagisse avec l’hydrogène des 3 connections au dessous de la chaine. La second est un feuillet béta, composée de plusieurs boucles alignées les unes à coté des autres, elles sont reliées côte à côte en formant une échelle dont les atomes d’hydrogènes sont compris dans les intervalles qui les séparent les marches.

L‘avantage de l’utilisation des protéines comme matériaux structuraux est leur caractère spécifique permettant de les utiliser dans de diverses fonctions. Les 20 chaînes latérales (schéma au dessous) sont chimiquement et structurellement différentes: en les arrangeant dans un ordre spécifique, la structure de la protéine peut être modelée et stabilisée. Les chaînes latérales peuvent être placées aux endroits clés afin de remplir la fonction désirée.

Figure. La glycine est le plus petit acide aminé sans chaîne latérale, l’épine dorsale n’est pas gênée rendant la chaîne protéique plus flexible, elle sera donc employée dans les régions qui exigent des tours conformationnels étroits, qui ne sont pas possibles pour les autres acides aminés avec de gênes de blocage forts. Par exemple la triple hélice serrée du collagène (figure). La proline est le seul acide aminé cyclique avec 2 liaisons covalentes à son épine dorsale, elle forme un repli rigide dans la chaîne protéique. Pour le collagène ce repli permet à la chaîne d’adopter une triple hélice serrée.

Un autre moyen est encore possible; les acides aminés modifiés qui peuvent être tout à fait employés afin de remplir des taches spécifiques. La sélénocystéine est ajoutée directement aux chaînes protéiques pendant qu’elles soient synthétisées, en utilisant les traductions alternatives des codes génétiques normaux.

La modification des 20 acides aminés après qu’ils soient incorporés aux protéines est la méthode employée dans la plus part des cas: par exemple: un groupement hydroxyle peut être ajouté à la proline pour créer de nouveaux sites à liaisons hydrogènes importantes dans la structure du collagène. Dans les protéines des caillots sanguins: un groupement d’acide carboxylique est ajouté aux glutamates leur permettant d’établir des liaisons étroites avec les ions du calcium.

Le taux de limitations de synthèse des protéines biologiques limite la taille des chaînes individuelles (logiques et exactes). Dans les cellules bactériennes l’ordre génétique est différemment interprété à 1/2000 acides aminés. Cependant de telles interprétations sont dans la plus part des cas acceptées car l’acide aminé substituant n’affecte pas entièrement la fonction protéique, des modifications provoquées lors du processing , donnent à la fin des chaînes tronquées (1/3000 acides aminés). En réponse de ces limites intrinsèques, la moyenne d’aminoacides dans les chaînes protéiques est située dans l’intervalle de 200-500 acides aminés, quoique des exceptions saisissantes existent telles que la protéine musculaire géante  qui est synthétisée pour des fonctions spécifiques.

Figure. L’alanine, la valine, la leucine, et l’isoleucine sont des acides aminés riches en carbone; avec une multitude de formes et de tailles. Ils sont relativement inflexibles et constituent des environnements hautement favorables abrités de l’eau. La collection montrée de l’intérieur de l’insuline, un faisceau étroitement emballé à l’intérieur de la molécule. A noter qu’une série d’autres chaînes riches en carbones à chaîne courte ont le même caractère, telles que les chaînes de 2 carbones ou des chaînes droites de 3-4 acides aminés. Seulement les quatre variations incluses ici sont génétiquement codées par les organismes vivants

Les protéines sont retrouvées partout, la plus part ont une structure soluble, effectuant leurs fonctions en solution. Par exemple le blanc d’œuf simplifie la notion de propriétés macroscopiques d’un concentré des protéines solubles, une solution visqueuse qui, par dénaturation devient opaque par chauffage. La lyophilisation la rend déliquescente qui en la dissolvant, donne la forme active pour la majorité des cas.

Un nombre important de matières biologiques sont construites à base de protéines. Le matériel caoutchouteux dans les tendons se compose en grande partie de collagène protéique.  Le matériel dur, flexible qui compose les ongles et les cheveux, est constitué majoritairement en Kératine protéique. Ces protéines sont intensivement réticulées pour générer une force supplémentaire.

La Bionanotechnologie exploite le potentiel de ces protéines de toute manière possible, les méthodes puissantes pour créer des protéines faites sur commande sont disponibles. Comme décrit précédemment, la limite courante principale est la connaissance de base, on doit comprendre et pouvoir prévoir les processus par lesquels les protéines se plient  sous forme de structures globulaires stables.

Figure. La phénylalanine, la tyrosine, le tryptophane, ont une grande partie aromatique, ils favorisent des environnements abrités de l’eau, avec les acides aminés riches en carbone (voir plus haut) ils conduisent à des plis des chaînes protéiques. La plie de ces anneaux souvent les uns sur les autres ou sur des bases d’ADN, est employée pour fournir la spécificité d’attachement des anneaux aromatiques dans les emplacements actifs. La tyrosine est un cas particulier, avec un anneau phénylique aromatique et un groupement OH à l’extrémité, ceci forme en fait, un mélange parfait de propriétés pour agir l’un sur l’autre avec les petites molécules organiques.

La tyrosine est employée souvent dans les accepteurs de protéines pour stabiliser les parties riches en carbone du ligand et à la liaison hydrogène avec ce dernier.

Une protéine bactérienne qui traverse la membrane lipidique montrée au dessus, la membrane étant en gris.

Il faut noter aussi que les acides aminés aromatiques sont arrangés autour du périmètre de la molécule, en formant une ceinture qui agit sur la membrane riche en carbone.

Figure. La sérine, la thréonine, l’histidine, l’asparagine et la glutamine sont des acides aminés avec divers groupes à liaisons hydrogènes, ils sont très communs chez les protéines de surface, où ils agissent favorablement avec les molécules d’eau de l’environnement, ils sont souvent employés pour coller des structure protéiques ensembles et de former des interactions spécifiques avec les autres molécules. L’histidine est un cas particulier, elle contient un groupement imidazole qui peut adopter des formes neutres ou chargées dans des conditions légèrement différentes. Sous sa forme neutre, elle se combine à un acide aminé protoné électrophile qui va établir une liaison hydrogène avec l’amine tertiaire fortement nucléophile. L’histidine est employée rarement en protéines, elle est incorporée principalement pour des fonctions catalytiques spécifiques. Par exemple dans la trypsine pour activer la sérine. Normalement le groupement OH de la sérine est non réactif mais une fois activé dans un environnement approprié, elle devient catalytique pour les réactions qui nécessitent l’ajout ou la coupure d’un atome H.

L’histidine coopère également avec certains ions métalliques,  afin de construire des sites spécifiques.

Figure. l’aspartate et le glutamate contiennent un groupe d’acide carboxylique. Sous les conditions biologiques de pH neutre, ces résidus sont ionisés avec une charge négative. Ils sont communs dans les surfaces protéiques, et employés ainsi dans la catalyse chimique. Ils se lient également aux ions métalliques.

La calmoduline (protéine intervenant lors de la contraction musculaire) utilise 3 acides aminés acides aminés pour enfermer un ion de calcium, autres sont disperser à la surface, et vont interagir avec les molécules d’eau de l’environnement.

Figure. La lysine et l’arginine contiennent des groupements de base à la fin des chaînes carboniques longues, l’amine à l’extrémité de la lysine et au groupe de guanidium d’arginine est ionisée dans les conditions biologiques et portent ensuite la charge positive. Elles se retrouvent à la surface des protéines et sont employées couramment à identifier les molécules chargées négativement.

L’arginine joue un rôle important lorsqu’elle est attachée aux protéines, dans la liaison aux acides nucléiques. La chaîne carbonique longue joue également un rôle dans l’interaction avec autres molécules riches en carbone.

Figure. La cystéine et la méthionine contiennent des atomes de S. la cyctéine est l’acide aminé le plus réactif par son groupement thiol. Elle peut former des liaisons croisées covalentes disulfures liant 2 résidus de cystéine à différentes parties de la chaîne protéique. En outre elle est employée comme la sérine dans la catalyse chimique. La cystéine se lie fortement avec les ions métalliques, elle servira donc à former des sites métalliques spécifiques. La méthionine quant à elle, possède un atome hydrophobe de souffre, elle est utilisée souvent comme les aminoacides riches en carbones, pour favoriser le pliage des protéines, l’atome du souffre est également nucléophile et se lie avec plusieurs types d’ions métalliques. La ferrédoxine (partie non protéique de l’hémoglobine portant l’atome du fer) montre les utilisations de la cystéine et de la méthionine. Une liaison bisulfure est observée en haut à droite, et 4 cystéines tiennent un groupe de fer et de souffre (en gris) au centre. 2 méthionines embrassent le groupe et le stabilise à l’intérieur de la protéine.

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